Når infektioner som fx malaria raser i kroppen, går det hårdt ud over vores røde blodlegemer, som risikerer at gå i stykker. Og når dét sker, slipper hæmoglobin ud i blodbanen, og det kan føre til såkaldte oxidative skader.

Skaderne opstår, fordi cellerne bliver udsat for reaktive iltmolekyler, der dannes i blodbanen når ilt kommer i kontakt med det frie hæmoglobin. Hvis kroppen får for mange oxidative skader, kan det forårsage skader på blodkar, nyresvigt, betændelsestilstande, blodpropper og celledød i vitale organer. 

Heldigvis har kroppen et redningshold klar. Det består af blodproteinet haptoglobin, som binder og neutraliserer hæmoglobin og af receptoren CD163, som sidder på overfladen af makrofagceller. CD163s opgave er at binde haptoglobin-hæmoglobin komplekset, som efterfølgende optages i makrofagcellen, hvor den bliver nedbrudt. Men præcis hvordan CD163 binder og optager haptoglobin-hæmoglobin, har forskere altså først nu fået indsigt i.

Forskere fra Institut for Biomedicin på Aarhus Universitet har nemlig, som de første i verden, afdækket den præcise struktur af CD163 bundet til haptoglobin-hæmoglobin, hvilket giver et unikt indblik i hvordan receptoren fungerer.

Det er ikke første gang, at lektor Christian Brix Folsted Andersen og forskergruppen bag har undersøgt kroppens forsvar mod hæmoglobin, men studiet her går et spadestik dybere, fortæller han:

”Vi har tidligere beskrevet, hvordan proteinet haptoglobin binder hæmoglobin og forhindrer det i at gøre skade i blodbanerne. Det, vi kan se i vores nye forskning er, hvordan CD163’s unikke struktur gør det muligt for kroppen at effektivt genkende, binde og optage haptoglobin--hæmoglobin. Det er et vigtigt gennembrud, fordi det kæder tidligere funktionelle og strukturelle observationer sammen”.

Forskningen åbner også for en lang række muligheder, siger lektor Christian Brix Folsted Andersen:

”Nu kan vi dykke ned i, hvordan CD163’s struktur og funktion har udviklet sig gennem evolutionen, og om lignende mekanismer findes i andre arter. Samtidig kan det være relevant at analysere, hvordan CD163 interagerer med andre proteiner og molekyler i kroppen, og hvilke faktorer der regulerer dens aktivitet.”

Bag om forskningsresultatet 

• Studietype: Grundforskning
• Samarbejdspartnere_Justin M. Kollman (University of Washington, USA), Jonas H. Graversen (Syddansk Universitet), Thomas Boesen (MBG, AU), Anders Etzerodt (AU), Søren K. Moestrup (AU)
• Finansiering: Lundbeckfonden, Danmarks Grundforskningsfond
• Oplysninger om eventuelle habilitetsproblemer:Ingen
• Læs mere i den videnskabelige artikel: https://www.nature.com/articles/s41467-024-55171-4

Kontakt

Lektor Christian Brix Folsted Andersen 
Aarhus Universitet, Institut for Biomedicin
Telefon: +45 30264855
Email: cbfa@biomed.au.dk